18.5 – Proteinstruktur

Et protein, er et polypeptid, som består af 50 eller flere aminosyrer, og som har biologisk aktivitet. Hvert protein i vores celler, har en unik sekvens af aminosyrer, som bestemmer dets tredimensionelle form og biologiske funktion.

Primær struktur

Den primære struktur på et protein, er den specifikke sekvens af aminosyrer, som holdes sammen af peptidbindinger. Det første protein der fik dets primære struktur bestemt, var insulin. Strukturen blev bestemt af Frederick Sanger (1918-2013) i 1953. Siden den tid, har videnskabsfolk bestemt aminosyresekvenserne for tusinder af proteiner. Insulin er et hormon, som regulerer glucoseindholdet i blodet. I den primære struktur for humant insulin, er der to polypeptidkæder. I kæde A, er der 21 aminosyrer, og i kæde B, er der 30 aminosyrer. Polypeptidkæderne holdes sammen af disulfidbindinger, der dannes af thiolgrupperne i cystein aminosyren, i hver af kæderne (se figur 18.9). I dag, produceres humant insulin med nøjagtig samme struktur, i store mængder via gensplejsning, og anvendes til behandling af diabetes.

Konceptforståelse 18.5

Primær struktur Hvad er tre-bogstavs og et-bogstavs forkortelserne af de mulige tetrapeptider, der indeholder to valin, en prolin, og en histidin, hvis C-terminal aminosyren er prolin? Svar C-terminal aminosyren prolin kan følge efter tre forskellige sekvenser med to valin og en histidin: Val-Val-His-Pro (VVHP), Val-His-Val-Pro (VHVP), og His-Val-Val-Pro (HVVP).

Sekundær struktur

Den sekundære struktur af et protein, beskriver typen af struktur der dannes, når aminosyrerne danner hydrogenbindinger i et polypeptid eller mellem polypeptider.

I en alfa-spiral (α-spiral, eller α-helix), dannes hydrogenbindinger mellem hver N—H gruppe, og oxygenet i C=O gruppen i næste vinding af a-spiralen (se figur 18.10).

I en anden sekundær stuktur, kaldet beta-foldet lag (β-foldet lag), holder hydrogenbindinger polypeptidkæder sammen, side om side. Hydrogenbindingerne der holder lagene på plads, er årsagen til styrken og holdbarheden af proteiner så som silke (se figur 18.11).

Collagen, det hyppigst forekommende protein, udgør så meget som en tredjedel af al protein i hvirveldyr. Det findes i bindevæv, blodårer, huden, scener, ligamenter, hornhinden i øjet, og i brusk. Collagens stærke struktur, er resultatet af tre polypeptider vævet sammen som en fletning, og danner en tripelhelix. Når adskillige tripelhelixes snor sig sammen, dannes de fibriller der udgør bindevævet og scenerne. Hos en ung person, er collagen elastisk. Efterhånden som en person ældes, dannes der yderligere bindinger mellem fibrillerne, hvilket gør collagenet mindre elastisk. Brusk og scener, bliver mere sprøde med alderen, og rynker begynder at dukke op i huden.

Konceptforståelse 18.6

Identificering af sekundære strukturer Angiv den sekundære struktur (α-helix, β-foldet lag, eller tripelhelix) beskrevet i hvert af følgende: a. En struktur der har hydrogenbindinger mellem tilstødende peptidkæder. b. Tre α-helix polypeptider vævet sammen. c. En peptidkæde med en snoet form, som holdes sammen af hydrogenbindinger. Svar a. β-foldet lag b. tripelhelix c. α-helix

Tertiær struktur

Den tertiære struktur for et protein, involverer tiltrækning og frastødning mellem R grupperne på aminosyrerne i polypeptidkæden. Det er den unikke tredimensionelle struktur af den tertiære struktur, som afgør den biologiske funktion for molekylet. Tabel 18.5, viser nogle af de interaktioner, som stabiliserer de tertiære strukturer for proteiner.

Konceptforståelse 18.7

Tertiær struktur I en tertiær struktur for et protein, angiv typen af interaktion der forekommer mellem: a. lysin og asparginsyre b. phenylalanin og prolin Svar a. En ionbinding, kaldet en saltbro, opstår mellem —NH3+ i R gruppen af den basiske aminosyre lysin, og —COO– i R gruppen for asparginsyre. b. En hydrofobisk interaktion forekommer mellem to ikke-polære R grupper.

Opgaveeksempel 18.7

Interaktioner der stabiliserer den tertiære struktur Hvilken type interaktion vil du forvente mellem R grupperne i følgende aminosyrer? a. cystein og cystein. b. glutaminsyre og lysin. Løsning a. Fordi cystein indeholder —SH, vil der dannes en disulfidbinding. b. En ionbinding (saltbro) kan dannes af interaktionen mellem —COO– R gruppen i glutaminsyre, og —NH3+ R gruppen i lysin.

Myoglobin, en enkelt polypeptidkæde på 153 aminosyrer, oplagrer oxygen i skeletmuskulaturen. Den danner en kompakt tertiær struktur, som indeholder en lomme af aminosyrer og en hæmgruppe, som binder og oplagrer et oxygenmolekyle (O₂) (se figur 18.12).

Kvaternær struktur

Når biologisk aktive proteiner består af to eller flere polypeptidunderenheder, refereres der til det strukturelle niveau, som en kvaternær struktur. Hæmoglobin, et protein der transporterer oxygen i blodet, består af fire polypeptidkæder, eller –underenheder. Underenhederne holdes sammen i den kvaternære struktur, med de samme slags interaktioner der stabiliserer den tertiære struktur. I hæmoglobinmolekylet, kan den kvaternære struktur af hæmoglobin, binde og transportere fire molekyler af oxygen. Tabel 18.6 og figur 18.13, opsummerer de strukturelle niveauer for proteiner.

Opgaveeksempel 18.8

Identifikation af proteinstruktur Angiv om følgende betingelser er tilstede i den primære, sekundære, tertiære, og kvaternære struktur for proteiner: a. Disulfidbindinger mellem dele af en proteinkæde. b. Sekvens af aminosyrer holdt sammen af peptidbindinger. c. Hydrofobiske interaktioner Løsning a. Disulfidbindinger hjælper med at stabilisere de tertiære og kvaternære strukturer for et protein. b. peptidbindinger dannes mellem aminosyrer i den primære struktur for et protein. c. Hydrofobiske interaktioner mellem to ikke-polære R grupper, forekommer i de tertiære og kvaternære strukturer for proteiner.

18.6 – Proteiner som enzymer →