Et enzym, har en unik tredimensionel form, der genkender og binder sig til en lille gruppe af reagerende molekyler, kaldet substrater. I en katalyseret reaktion, skal et enzym først binde sig til et substrat, på en måde der fremmer katalyseringen.
Et typisk enzym, er meget større end dets substrat. Inde i dets store tertiære struktur, er der imidlertid en region kaldet det aktive center, som binder et eller flere substrater, og katalyserer reaktionen. Dette aktive center, er ofte en lille lomme, som passer næsten perfekt til substratets struktur (se figur 18.14).
Enzymkatalyseret reaktion
Kombinationen af et enzym (E) og et substrat (S) i det aktive center, danner et enzym-substratkompleks (ES), der levere en alternativ reaktionsvej for reaktionen, men med en lavere aktiveringsenergi. Inde i det aktive center, katalyserer aminosyrers R grupper reaktionen, til dannelse af et enzym-produktkompleks (EP). Herefter frigives produkterne, og enzymet er klar til at binde sig til et andet substrat.
Modeller for enzymers virkning
En tidlig teori omkring enzymers virkning, kendt som lås-og-nøglemodellen, beskrev at det aktive center havde en stiv og ufleksibel form. I følge lås-og-nøglemodellen, var formen på det aktive center analogt med en lås, og dets substrat var den nøgle der specifikt passede i den lås. Denne model var imidlertid en statisk model, der ikke tillod den fleksibilitet som den tertiære struktur af et enzym giver, og passede ikke med en måde vi nu ved at det aktive center kan skifte form, for at tilpasse sig substratet.
I den dynamiske model for enzymers virkning, kaldet induceret tilpasning, tillader fleksibiliteten af det aktive center, enzymet at tilpasse sig til formen på substratet. På samme tid, tilpasses formen på substratet, så det bedre passer geometrien i det aktive center. Som et resultat her af, giver tilpasningen af både det aktive center og substratet, den bedste justering for katalyseringen af substratets reaktion. I den inducerede tilpasningsmodel, arbejder substrat og enzym sammen, for at opnå en geometrisk tilpasning, der sænker aktiveringsenergien.
I hydrolysen af disaccharidet sucrose af enzymet sucrase, binder et molekyle af sucrose, sil til det aktive center på sucrase. Når sucrose binder sig til det aktive center, skifter både det aktive center og substratet sucrose form. I dette ES kompleks, findes glycosidbindingerne i en position, der er favorabel for hydrolyse, hvilket er vands spaltning af større molekyler til mindre molekyler. R grupperne på aminosyren i det aktive center, katalyserer herefter hydrolysen af sucrose, hvilket danner monosacchariderne glucose og fructose. Fordi strukturerne af produkterne ikke længere er bundet til det aktive center, frigives produkterne, hvilket tillader sucrase at reagere med et andet molekyle sucrose (se figur 18.15).
